多くのタンパク質間相互作用は、短いペプチドに結合し、さまざまな生物学的プロセスにおいて重要な役割を果たすコンパクトなドメインであるペプチド認識モジュールによって媒介されます。最近の実験的なタンパク質相互作用データは、計算による配列解析によってそれらの相互作用を説明したり予測したりできるかどうかを検討する機会を与えてくれます。
タンパク質とペプチドの相互作用の設計には幅広い実用性があり、分子認識の基礎についての洞察も明らかになります。
ペプチドの結合パートナーを同定する最も簡単な方法は、ペプチドをアフィニティープルダウン実験の餌として使用し、その結合タンパク質を直接検出することです。プルダウンアッセイは、他の技術（免疫共沈降など）を使用して予測されたタンパク質間相互作用を確認する場合と、新規のタンパク質間相互作用を同定するための最初のスクリーニングツールとしても役立ちます。合成ペプチドは、結合を競合的に破壊することにより、疑わしいタンパク質間相互作用を検証するために一般的に使用されます。特定の機能ドメインを含むビオチン化ペプチド、およびそれらに対応するコントロールのネイティブペプチドは、アビジン結合樹脂に固定化されています。サンプルは樹脂とともにインキュベートされます。次に、樹脂を洗浄して未結合のタンパク質を除去します。結合したタンパク質は溶出され、SDS-PAGE を使用して分析されます。
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生物工学および生物医学ジャーナル、プロテオミクスおよびバイオインフォマティクス、細胞科学および治療、細胞生物学および分子生物学、タンパク質工学の設計および選択、タンパク質化学の進歩、アミノ酸、ペプチドおよびタンパク質。